Mercredi 21 septembre 2016, journée mondiale de la maladie d’Alzheimer, sera soutenue par Romain Fol aux CEA de Fontenay aux roses, une thèse sur cette thématique. Cette dernière s’intéresse aux « Conséquences de la surexpression des formes solubles de l’APP dans les mécanismes de mémoire et leur application à la maladie d'Alzheimer. »
Résumé :
Une des principales caractéristiques de la maladie d'Alzheimer (MA) est l'accumulation intracérébrale du peptide neurotoxique Amyloïde β (Aβ) sous forme oligomérique et sous forme agrégée en plaques amyloïdes. Ce peptide est le produit du clivage de l'Amyloid Precursor Protein (APP) selon la voie amyloïdogène, voie pathologique suractivée dans la MA. La majorité des recherches, au cours des 25 dernières années, se sont concentrées sur les conséquences pathologiques de cette dérégulation, mettant au second plan la compréhension des fonctions physiologiques de l’APP. Cependant, de nombreuses études montrent que ses fonctions physiologiques pourraient être médiées par ses formes solubles (APPs). Dans la voie de clivage physiologique, la voie non-amyloïdogène, l’APP est clivé par l’α secrétase pour libérer l’APPsα, peptide disposant de propriétés neuroprotectrices et synaptotrophiques, essentielles au bon fonctionnement cérébral. Dans le contexte de la MA, la suractivation de la voie amyloïdogène va aboutir à la production de l’APPsβ au détriment de celle d’APPsα. Les conséquences fonctionnelles associées à la maladie d’Alzheimer pourraient ainsi être dues à la diminution de la production d’APPsα associée à une augmentation de la production d’APPsβ.
La soutenance de thèse portera sur les conséquences mnésiques et fonctionnelles de la surexpression par transfert de gènes de ces deux formes et à leur potentiel thérapeutique dans la maladie d’Alzheimer.
Mercredi 21 septembre 2016, 14h30
Auditorium
Bâtiment 52
18 route du Panorama
CEA de Fontenay aux roses